Recombinant Biotinylated Human CD155/PVR Protein

Endo H糖苷內切酶H：結構、功能及其在糖生物學中的應用摘要Endo H糖苷內切酶H（Endo H）是一種專門切割N-連接糖鏈的內切酶，用于糖生物學和蛋白質工程領域。本文將探討Endo H的結構特性、催化機制、以及其在研究和臨床應用中的潛力。引言N-連接糖基化是一種在真核細胞中普遍存在的蛋白質修飾方式，涉及將糖鏈添加到蛋白質的天冬酰胺殘基上。Endo H作為一種內切酶，能夠特異性地識別并切割N-連接糖鏈中的β-N-乙酰葡糖胺苷鍵，從而在蛋白質工程和生物制藥中發(fā)揮重要作用。Endo H的結構特性Endo H通常來源于流感嗜血桿菌（Hemophilus influenzae），其分子質量約為50 kDa。該酶由兩個結構域組成：一個負責識別糖鏈的催化結構域和一個有助于酶穩(wěn)定性的非催化結構域。催化機制Endo H的催化機制涉及對N-連接糖鏈的特異性識別和切割。酶的活性位點含有多個氨基酸殘基，這些殘基與糖鏈的特定結構相互作用，導致酶對底物的高特異性。Endo H催化的糖苷鍵斷裂是一水解反應，需要水分子的參與。泛素是一種小分子蛋白，存在于真核生物中，它在細胞內起到調節(jié)蛋白質降解、信號轉導、細胞周期控制。Recombinant Biotinylated Human CD155/PVR Protein,His-Avi Tag

Endo H糖苷內切酶H：結構、功能及其在糖生物學中的應用摘要Endo H糖苷內切酶H（Endo H）是一種專門作用于糖鏈的內切酶，對研究蛋白質糖基化修飾具有重要意義。本文將探討Endo H的結構特性、催化機制以及在糖生物學研究中的應用。引言蛋白質糖基化是一種普遍存在的翻譯后修飾，對蛋白質的結構、穩(wěn)定性和功能發(fā)揮著關鍵作用。Endo H是一種能夠特異性識別并切割高甘露糖型N-連接糖鏈的內切酶，廣泛應用于蛋白質糖基化分析。Endo H的結構特性Endo H由菌Helix pomatia分泌，其分子量約為130 kDa。該酶具有一個催化中心，能夠識別并切割特定的糖苷鍵。Endo H的三維結構尚未完全解析，但其氨基酸序列和某些關鍵催化殘基已被確定。催化機制Endo H通過水解N-乙酰葡萄糖胺（GlcNAc）與N-乙酰半乳糖胺（GalNAc）之間的β-1,4糖苷鍵，從而釋放高甘露糖型N-連接糖鏈。該過程不涉及輔因子，表明Endo H催化機制可能依賴于其活性位點的氨基酸殘基。Recombinant Human PRAK Protein,Strep-II Tag全長膜蛋白由于其天然構象，是跨膜蛋白藥物開發(fā)中的好的抗原。在細胞中的表達水平通常較低。

α-凝血酶（α-Thrombin）是一種高度特異性的絲氨酸蛋白酶，由凝血酶原（Prothrombin，II因子）經蛋白水解活化而來。它在凝血過程中起著非常重要的作用，不僅能夠促使纖維蛋白凝塊的產生，還負責提供反饋信號來尋找前輔因子：V因子和VIII因子。也可以用作血管收縮劑。在體內，活化的X因子（FactorXa）切割凝血酶原，釋放出活性肽并將凝血酶切割成具有催化活性的α-凝血酶。α-凝血酶由一條輕鏈（Achain）（Mw~6,000）和一條重鏈（Bchain）（Mw~31,000）通過二硫鍵連接而成。某些情況下，α-凝血酶會發(fā)生自溶生成β-凝血酶和γ-凝血酶。β-凝血酶由對α-凝血酶A鏈水解并切割含有B鏈糖基化位點的小片段（B1，B2）組合而成。除了用于凝血研究之外，α-凝血酶還常用來位點特異性切割融合蛋白?；蛑亟M時將凝血酶識別位點插入在目的蛋白與利于后續(xù)純化和/或表達的多肽或者蛋白之間，通過凝血酶切割表達的重組子即可釋放目的蛋白。凝血酶本身可通過親和層析技術快速去除。本品是由勻質化的人凝血酶原經由Xa因子，Va因子和磷脂活化而得，經SDS-PAGE檢測確保凝血酶原的完全活化，并以NIH凝血酶的標準品為參考，提供的酶活力不少于3091NIHU/mg。

抑肽酶（Aprotinin），又稱為抑蛋白酶肽，是一種競爭性、可逆的絲氨酸蛋白酶抑制劑，可與絲氨酸蛋白酶形成穩(wěn)定復合物并阻斷酶的活性位點，這種結合是可逆的，大多數的抑肽酶-蛋白酶復合物在極端的pH<3.0的條件下解除結合。抑肽酶抑制糜蛋白酶、胰蛋白酶、激肽釋放酶和血纖維蛋白溶酶，不能抑制Xa因子和凝血酶。從結構上來說，抑肽酶是一種來自牛肺的單體球狀蛋白，由58個氨基酸組成并排列在具有三個交聯(lián)二硫鍵的單個多肽鏈中。重組抑肽酶采用大腸桿菌表達，在GMP法規(guī)下生產，不含任何動物源成分，無動物源性的病毒污染，氨基酸序列與來源于牛肺的抑肽酶完全一致，具有與動物源性抑肽酶相同的酶學性質，可替代動物源性抑肽酶用于各種生物技術過程中，如：重組蛋白生產中抑制絲氨酸蛋白酶的活性；細胞培養(yǎng)等。C5aR（C5a 受體）是補體系統(tǒng)的一部分，它有兩種已知的受體：C5aR1（CD88）和C5L2。

糖苷酶F(PNGaseF)是一種酰胺水解酶，經過和平空間站伊麗莎菌克隆，主要由腦膜炎膿桿菌等革蘭氏陰性菌分泌。N-糖苷酶F(PNGaseF)在酵母中重組表達（比活性：100000U/mL），可以裂解由天冬酰胺連接的高甘露糖、雜合和復雜的寡糖糖蛋白。PNGaseF的切割位點為糖蛋白內側N-乙酰葡萄糖胺（GlcNAc）和天冬酰氨殘基之間的酰胺鍵，同時將酶解后蛋白上的天冬氨酰轉化為天冬氨酸。本產品帶his標簽，常應用于抗體及其相關蛋白完全去糖基化。另外，我司還提供其他類型的糖苷酶，包括酵母重組表達的N-糖苷酶F（比活性：750000U/mL），內切糖苷酶H，內切糖苷酶S。產品信息產品性質中文別名（Chinesesynonym）N-糖酰胺酶F；N-糖苷酶F英文別名（Englishsynonym）PNGaseF來源（Source）酵母重組表達分子量（Molecularweight）36kDa比活性（Specificactivity）100000U/mL緩沖液組分（Buffer）20mMTris-HClpH7.5,50mMNaCl,5mMEDTA,50%Glycerolα-凝血酶是研究血液凝固機制和血栓性疾病發(fā)展的主要靶點。重組α-凝血酶用于體外測定。Recombinant Mouse IL-5 R alpha/CD125 Protein,His Tag

使用全長A2AR蛋白進行藥物篩選：全長A2AR蛋白可以用于ELISA、SPR親和分析，以篩選和優(yōu)化潛在的A2AR調節(jié)劑。Recombinant Biotinylated Human CD155/PVR Protein,His-Avi Tag

牛凝血酶（Bovine Thrombin），作為一種高特異性的絲氨酸蛋白水解酶，具有重要的生物學功能的科研應用。本文綜述了牛凝血酶的分子特性、生物學作用及其在醫(yī)學研究中的應用。引言凝血酶是血液凝固過程中的關鍵酶，負責將纖維蛋白原轉化為纖維蛋白，從而促進血栓形成。牛凝血酶因其高比活度（>2000 IU/mg）和高純度，在生物醫(yī)學研究中用作工具酶。材料與方法產品來源與純化：牛凝血酶從牛血漿中提取，并通過一系列生物技術手段進行純化。活性測定：利用特定的底物或熒光共振能量轉移（FRET）底物測定凝血酶活性。應用研究：通過體外實驗和體內模型，研究牛凝血酶在血液學、分子生物學和藥物開發(fā)中的應用。結果分子特性：牛凝血酶由兩條肽鏈組成，分子量約為37 KD，具有高度的專一性和高效的催化能力。生物學作用：牛凝血酶能夠催化纖維蛋白原水解釋放A肽和B肽，形成纖維蛋白單體，參與血液凝固和傷口愈合?？蒲袘茫号Ｄ冈谥亟M蛋白的特異性斷裂、基因工程產品開發(fā)、以及作為診斷學中的凝血化驗工具等方面展現出重要價值。Recombinant Biotinylated Human CD155/PVR Protein,His-Avi Tag